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Programme de biochimie structurale
CHAPITRE N°1
STRUCTURES DES GLUCIDES
INTODUCTION
-LES OSES
*Isomérie des oses
*Structure linéaire des oses
*nomenclature des oses
*Structure cyclique des oses
*Propriétés physiques et chimiques des oses (pouvoir rotatoire réduction, oxydation, estérification, comportement en milieu acide et basique…)
*Révélation et dosage des oses
*Les différents types d’oses
*Composés dérivées des oses
*Les glycoaminoglycannes (structures et rôles)
-LES OSIDES
*Les holosides
*Les hétérosides
-LES GLYCOPROTEINES
*Nature de la partie glucidique
*Nature de la liaison glycanne-protéine
CHAPITRE N°2
STRUCTURES DES LIPIDES
INTODUCTION
*Acides gras (saturés, mono insaturés et polyinsaturés)
* Propriétés physiques et chimiques des acides gras (point de fusion, point d’ébullition, absorption de la lumière ultraviolette, indice d’iode, indice de saponification, oxydation…)
*glycerolipides
*Sphingolipides
*phospholipides
*Cérides
*Lipides polyisopréniques
*dérivés des lipides
*Lipoprotéines sériques
*exemples des conséquences du dérèglement du métabolisme lipidique
CHAPITRE N°3
STRUCTURES DES PROTEINES
INTODUCTION
*Classification des aminoacides
* Propriétés physiques et chimiques des aminoacides (caractère amphotère, titration d’un acide aminé, décarboxylation, désamination, acylation, réaction des acides aminés N et C-terminaux…)
*différents types de liaisons chimiques (liaisons hydrogène, ionique, hydrophobe, VAN DER WAALS, covalente)
*Structure primaire des peptides
*Etude de la composition en aminoacides des peptides
*Etude de la séquence peptidique (traitements chimiques ; méthode de Sanger, méthode d’Edmane, bromure de cyanogène, hydrazine… ou traitements enzymatiques ; pepsine trypsine, chymotrypsine, thermolysine…)
*Obtention, purification et analyses des peptides (électrophorèses, chromatographies, spectrophotomètre, immunoblotting…)
*Etude de quelques peptides ayant une importance biologique
*Classification des protéines
*Conformation tridimensionnelle des protéines (structure primaire, secondaire,
Tertiaire et quaternaire)
*dénaturation des protéines
*Dosages des protéines
* Etude de quelques protéines ayant une importance biologique (hémoglobine, immunoglobulines…)
*Exemples de conséquences du dérèglement du mtabolisme de quelques protéines (anémie falciforme…)
CHAPITRE N°4
STUCTURES DES ACIDE NUCLEIQUES
INTODUCTION
*Pentoses
*Bases azotées
*Nucléosides
*Nucléotides
*Propriétés physiques et chimiques des acides nucléiques (comportement en milieu acide et basique, absorption de la lumière ultraviolette…)
*Structure primaire des chaines nucléotidiques
*Détermination, par méthodes enzymatique ou chimique, de la séquence des chaines nucléotidiques après analyses en gel d’agarose ou polyacrylamide et révélation par radioactivité ou coloration
*Notions de génie génétique (vecteur, insert, ADN recombiné, clone, sonde, PCR…)
*Intérêts des techniques de génie génétique (dépistage, amélioration, séquençages, thérapie génique, empreintes génétiques…)
CHAPITRE N°5
ENZYMOLOGIE
INTODUCTION
*Structure des enzymes
*Différents types de coenzymes
*Classification des enzymes
*La catalyse
*Principales propriétés d’un catalyseur
*Cinétique de la réaction enzymatique (V. Max, KM, équation de MICKAELIS, équations de LINEWEAVER et BURCK
*Influence des effecteurs enzymatiques (inhibiteurs compétitifs, inhibiteurs non compétitifs, pH. température…)
*enzymes allostériques.
Travaux dirigés : Séries d’exercices concernant chaque chapitre
